血液中の乳酸脱水素酵素
最後に見直したもの： 19.11.2021
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血清中の総乳酸デヒドロゲナーゼの活性の基準値（標準）は208〜378IU / lである。
乳酸デヒドロゲナーゼは、L-乳酸のピルビン酸への酸化を可逆的に触媒する解糖系亜鉛含有酵素であり、人体に広く分布している。乳酸デヒドロゲナーゼの最大活性は、腎臓、心筋、骨格筋および肝臓で見られる。乳酸デヒドロゲナーゼは、血清中だけでなく、赤血球中にもかなりの量で含まれているので、研究のための血清には微量の溶血がないはずです。大部分のヒト器官および組織は、乳酸デヒドロゲナーゼの5つのアイソザイムを含む。LDHのアイソザイムスペクトルの性質および組織中の代謝のタイプは、互いに相関する。主として好気性代謝（心臓、脳、腎臓）を有するファブリックでLDHは、アイソザイム優勢1及びLDH 2。顕著な嫌気性代謝（肝臓、骨格筋）を有する組織では、アイソザイムLDH 4およびLDH 5が優勢である。健康な人の血清では、LDHの5つのアイソザイムがすべて常に検出されます。乳酸デヒドロゲナーゼアイソザイムの活性に関して規則性が認められる：LDH 2 > LDH 1 > LDH 3 > LDH 4 > LDH 5の活性。1つまたは他の器官への損傷は、血清のイソ酵素スペクトルを変化させ、これらの変化は、損傷した器官の特定のイソ酵素組成物によって引き起こされる。
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